Histidin

Histidin, abgekürzt His oder H, ist in der natürlichen L-Form eine bedingt essentielle, proteinogene α-Aminosäure und wurde 1896 unabhängig voneinander von Sven Gustaf Hedin und Albrecht Kossel entdeckt.

Strukturformel
Struktur von L-Histidin, dem natürlich vorkommenden Enantiomer
Allgemeines
Name	Histidin
Andere Namen	2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propansäure Imidazolalanin Abkürzungen: His (Dreibuchstabencode) H (Einbuchstabencode)
Summenformel	C6H9N3O2
Kurzbeschreibung	farblose Kristalle
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer	71-00-1 (L-Enantiomer) 351-50-8 (D-Enantiomer) 4998-57-6 (DL-Histidin)
EG-Nummer	200-745-3
ECHA-InfoCard	100.000.678
PubChem	6274
ChemSpider	6038
DrugBank	DB00117
Arzneistoffangaben
ATC-Code	DE00
Eigenschaften
Molare Masse	155,16 g/mol
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,449 g/cm3
Schmelzpunkt	287 °C (Zersetzung)
pKS-Wert	pKS, COOH = 1,82 pKS, Imidazolium-Gruppe = 6,00 pKS, NH3+ = 9,17
Löslichkeit	schlecht in Wasser (38,2 g/l bei 20 °C)

Histidin zählt gemeinsam mit den Aminosäuren Arginin und Lysin zu den basischen Aminosäuren, die man wegen ihrer sechs C-Atome auch als Hexonbasen bezeichnet. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist der Ring des heterocyclischen Amins Imidazol die basische Gruppe, der gleichzeitig auch die Aromatizität des Histidins bedingt. Damit zählt Histidin auch zu den aromatischen Aminosäuren, ebenso wie Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.

Isomere

Histidin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei chirale Enantiomere. Die L-Form [Synonym: (S)-Histidin] kommt in der Natur als Proteinbestandteil vor.

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein L-Histidin. Wenn in diesem Text und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz Histidin erwähnt wird, ist stets L-Histidin gemeint. Racemisches DL-Histidin [Synonym: (RS)-Histidin] und enantiomerenreines D-Histidin [Synonym: (R)-Histidin] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung.

Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.

Isomere von Histidin
Name	L-Histidin	D-Histidin
Andere Namen	(S)-Histidin	(R)-Histidin
Strukturformel
CAS-Nummer	71-00-1	351-50-8
	4998-57-6 (Racemat)
EG-Nummer	200-745-3	206-513-8
	225-660-9 (Racemat)
ECHA-Infocard	100.000.678	100.005.922
	100.023.328 (Racemat)
PubChem	6274	71083
	773 (Racemat)
DrugBank	DB00117	−
	− (Racemat)
FL-Nummer	17.008	-

Eigenschaften

Der Imidazolring von Histidin unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie.

Diese Umlagerung ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. Hierbei kann das an eines der Stickstoffatome des Rings gebundene Wasserstoffatom zum anderen Stickstoffatom wechseln. Zugleich verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring.

Ein isoelektrischer Punkt von 7,59 macht Histidin zu einer im physiologischen Milieu neutralen Aminosäure; ihr Van-der-Waals-Volumen beträgt 118, der Hydrophobizitätsgrad −3,2. Histidin bildet mit einer geeigneten Diazo-Komponente einen orangen Azofarbstoff und lässt sich auf diese Weise mit der Pauly-Reaktion qualitativ nachweisen.

Vorkommen

L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab. L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten. Die Beispiele geben einen Überblick über Histidingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Histidin am Gesamtprotein angegeben:

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Histidin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Histidin.

Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u.a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

L-Histidin ist ein Vorläufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.

Abbau

Umwandlung von L-Histidin zu Histamin durch die Histidindecarboxylase

L-Histidin kann zum biogenen Amin Histamin decarboxyliert werden.

Die Desaminierung (durch das Enzym Histidase) führt zu Urocaninsäure, der weitere Abbau nach Hydratation durch Urocanase zu Imidazol-4-on-5-propionsäure. Imidazolonpropionase katalysiert dessen Umsetzung zu Formiminoglutamat (FIGLU), aus dem unter Einwirkung des bifunktionalen Enzyms Formiminotransferase-Cyclodesaminase dann L-Glutamat entsteht, eine andere Aminosäure.

Funktionen

Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Ein Beispiel hierfür ist seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Im Proteinanteil des sauerstofftransportierenden Blutfarbstoffs Hämoglobin wie des sauerstoffspeichernden Muskelfarbstoffs Myoglobin sind das „distale“ und das „proximale“ Histidin der Peptidkette von besonderer Bedeutung für den Bindungsplatz des Eisens der prosthetischen Häm-Gruppe. Histidin tritt auch als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten auf in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

In wässriger Lösung protolysiert Histidin entsprechend dem pH-Wert sowie seiner pK_S-Werte (siehe Abbildung).

Verwendung

Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung, peroral bei Gelenkrheumatismus und gegen renale Anämie.

Im Chemieunterricht kann Histidin als Ersatzstoff für giftige Amine gemäß RiSU zur Herstellung von Azofarbstoffen verwendet werden.

Basierend auf einem Artikel in: Wikipedia.de

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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 08.08. 2024